pienoiskuva|Malli Bacillus subtilis-bakteerin isopentenyylipyrofosfaatti-isomeraasin rakenteesta Isopentenyylipyrofosfaatti-isomeraasi eli isopentenyylidisfosfaatti-Δ-isomeraasi on entsyymi, joka katalysoi isopentenyylipyrofosfaatin reversiibeliä isomeroitumista dimetyyliallyylipyrofosfaatiksi. Entsyymi on tärkeä osa steroidien ja terpeenien biosynteesiä.
Esiintyminen ja toimintamekanismi Isopentanyylipyrofosfaatti-isomeraasia esiintyy useissa kudoksissa. Se on eristetty muun muassa hiivoista, sian maksasta, kurpitsasta, männyn siemenistä ja appelsiinin kuoresta.
Isopentenyylipyrofosfaatin lisäksi entsyymin on todettu katalysoivan myös eräiden isopentenyylipyrofosfaattia muistuttavien yhdisteiden, kuten 3-metyyli-2-pentenyylipyrofosfaatin, isomeroitumista. Pyrofosfaattiryhmällä on tärkeä rooli substraatin sitoutumisessa entsyymin aktiiviseen kohtaan. Isomeroitumismekanismi tapahtuu karboniumionivälivaiheen kautta ja tasapaino suosii allyyllistä dimetyyliallyylipyrofosfaattia.
513px|thumb|center|Isopentenyylipyrofosfaatin isomeroituminen dimetyyliallyylipyrofosfaatiksi
Olosuhteet ja inhibiittorit Entsyymi tarvitsee kofaktorikseen NADH- tai FMN-molekyylin. Lisäksi magnesium- tai mangaani-ionit ovat entsyymin toiminnan kannalta välttämättömiä. Isopentenyylipyrofosfaatti-isomeraasi toimii eliöstä riippuen tehokkaimmin, kun lämpötila on välillä 15–85 °C ja pH välillä 5,5–8,5. Ihmisellä sopiva pH on 7. Monet orgaaniset pyrofosfaatit ovat isopentenyylipyrofosfaatti-isomeraasin inhibiittoreita. Tällaisia ovat muun muassa geranyylipyrofosfaatti ja farnesyylipyrofosfaatti. Myös pyrofosfaatti-ionin on todettu haittaavan entsyymin toimintaa.
Lähteet
Luokka:Isomeraasit